Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

1. Первичная структура белка. Зависимость свойств и конформации белков от первичной структуры. Примеры полиморфизма белков, гемоглобин А и F, структурные и функциональные отличия. Роль фетального гемоглобина в период внутриутробного развития плода. Наследственные изменения первичной структуры — молекулярные болезни (серповидно-клеточная анемия).

ОБНОВЛЕНИЯ

08 июня 2019, 16:18:59

Токсикозы при кишечных инфекциях

08 июня 2019, 16:10:24

Токсикозы при кишечных инфекциях

07 июня 2019, 22:59:05

Острый обструктивный ларингит (круп) у детей

09 мая 2019, 16:13:23

Заболеваемость

27 апреля 2019, 16:00:00

Амбулаторно-поликлиническое обслуживание населения

24 апреля 2019, 01:02:18

Недостаточность питания у детей раннего возраста

17 апреля 2019, 22:26:23

Желчно-каменная болезнь: лечение

17 апреля 2019, 22:21:37

Желчно-каменная болезнь: диагностика

17 апреля 2019, 22:07:42

Желчно-каменная болезнь: этиология и патогенез

17 апреля 2019, 22:06:28

Анатомия желчевыводящих путей

ПОДЕЛИТЬСЯ:

Ионизация аминокислот

В свободных аминокислотах при нейтральных значениях pH (около 7) карбоксильная группа депротонирована и имеет отрицательный заряд (-COO– , проявляет свойства кислот, т.е. отдаёт протон), а аминная группа — положительный (-NH3 + , проявляет свойства оснований, т.е. принимает протон) ( 2 ). Аминокислоты, не имеющие заряженных радикалов, находятся в нейтральном растворе в формецвиттерионов (т.е. не заряжены за счет того, что отрицательный заряд карбоксильной группы скомпенсирован положительным зарядом аминной группы).

Рис. 2. Ионизация амино-

кислоты при pH = 7.

Свойства пептидной связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

  • 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
  • H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
  • Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Свойства пептидной связи

Структуры

Что такое аминокислоты

Разгадка их строения находится в названии. Слово «амино» говорит о наличии аминогруппы – NH2, а «кислоты» — о присутствии в составе кислотной карбоксильной группы – СООН. По-другому, данная группа соединений состоит из карбоновой кислоты, один из атомов водорода которой замещен на аминогруппу.

Читайте также:  Как делают протеин, производство

Формула не так проста: между аминогруппой и карбоксильной группой находится углеродный скелет аминокислоты, который отличается функциональными группами. Поэтому строение аминокислот различно, как и их формулы. Наличие кислотных и основных свойств делает их амфотерными (нейтральными) соединениями. Кислые аминокислоты – не совсем верное выражение, да и вкус у них сладковатый.

Это кристаллические вещества, которые плавятся при высоких температурах (+250°С) и хорошо растворяются в воде, но сохраняют состав в большинстве органических растворителей. Большинство веществ этой группы обладают сладким вкусом.

Они способны образовывать соли, эфиры, но основное химическое свойство аминокислот – это возможность создавать белковые макромолекулы. Соединяясь между собой аминокислоты обрадуют петпиды (кусочки белкового скелета). Две кислоты образуют дипептид:

Что такое аминокислоты

Три собираются в трипептид, четыре формируют тетрапептид и так постепенно идет сборка белковой макромолекулы. Ответ, зачем нужны аминокислоты, кроется в создании огромного разнообразия белков. Они являются мономерами, из которых строится крупная полимерная нить белка со своей формулой и свойствами.

Представим себе аминокислоту (АМК) в виде бусины. Разные бусины нанизываем на длинную нить. Это первичное строение белка. Затем эту нить сворачиваем в виде зигзага, чтобы некоторые бусинки соприкасались между собой. Так получается вторичная структура. Затем эту нить еще несколько раз скручиваем, чтобы образовался клубок, и выходим на третичную структуру. Несколько бусин-клубков, соединенных вместе, образуют четвертичную структуру. Каждый белок устроен непросто, но благодаря строению и свойствам аминокислот создаются особые конфигурации разных белковых макромолекул со своим строением и уникальной формулой.

Ученые насчитали 200 различных аминокислот, которые встречаются в клетках и тканях разных организмов. Они обнаружены в свободном и связанном виде. Некоторые из них единичны и уникальны: они найдены в отдельных организмах.

Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).

Таблица 1

Протеиногенные а, L-аминокислоты млекопитающих

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Глицин

Гли

Gly, G

Аланин

Ала

Ala, А

Валин**

Вал

Val, V

Лейцин**

Лей

Leu, L

Изолейцин**

Иле

lie, I

Серин

Сер

Ser, S

Треонин**

Тре

Thr, T

Цистеин

Цис

Cys, C

Метионин**

Мет

Met, M

Лизин**

Лиз

Lys, К

Аргинин***

Apr

Arg, R

Аспарагиновая

кислота

Асп

Asp, D

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Аспарагин

Асн

Asn, N

Глутаминовая

кислота

Глу

Glu, Е

Глутамин

Глн

Gin, Q

Фенил-аланин**

Фен

Phe, F

Тирозин

Тир

Туг, Y

Триптофан**

Три

Trp, W

Гистидин***

Гис

His, H

Пролин

Про

Pro, P

  • * Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом. ** Незаменимые аминокислоты.
  • *** Условно незаменимые аминокислоты.

Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).

Читайте также:  Состав жиросжигателей, как выбрать жиросжигатель

Классификация аминокислот по строению боковото радикала R

Полярность

аминокислот

Химический

состав

Перечень

аминокислот

Неполярные

гидрофобные

Моноамино-

монокарбоновые

Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин

Полярные незаряженные

Моноамино-

монокарбоновые

Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин

Положительно

заряженные

(основные)

Диамино-

монокарбоновые

Лизин, аргинин, триптофан

Отрицательно

заряженные

(кислые)

Моноамино-

дикарбоновые

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых — аммонийные соли:

На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах — наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизирован- ной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение pH носит название изоэлектриче- ской точки и обозначается pi (рис. 4).

Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных

значениях pH

Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Си2+:

Эта реакция лежит в основе биуретового метода качественного и количественного определения белков.

При взаимодействии а-аминогруппы одной аминокислоты с а-карбоксильной группой другой аминокислоты образуются пептидные связи. Так формируется остов молекулы белка. Главная структурная единица белков и пептидов — пептидная связь (рис. 5).

Рис. 5. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в ?/?2-гибридизации; у атома N имеется /?-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется /?-тг-сопряженная система, приводящая к укорочению связи C-N (0,132 нм). Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и О.

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют поли- пептидную цепь. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Пептидная связь имеет преимущественно ш/?я«с-конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Строение пептидной связи проявляется в формировании вторичной и третичной структуры белка.

Пептидная связь устойчива при температурах ниже 40 °С в нейтральной среде, при более высоких температурах в кислой или щелочной среде пептидная связь может гидролизоваться.

Свойства пептидной связи

Пептидная связь, характерная для первичной структуры белков, не является полностью одинарной. Её длина составляет нм. Это среднее значение между значением истинной двойной связью (C = N, 0,127 нм) и значением истинной одинарной связью (C – N, 0,149 нм).

Свойства:

  • Атомы, непосредственно вступающие во взаимодействие (углерод, азот, кислород, водород) и два атома α-углерода расположены в общей плоскости. Радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

    Читайте также:  EvaGel для похудения — обман? Обзор и отзывы.
  • Стереоизомерия

    Возможные конфигурации

    Для планарного пептидной связи возможны две конфигурации: в транс -конфигурации α-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис -конфигурации — с одной и той же. Транс-форма пептидных н 'связей значительно более распространенной чем цис (встречается в 99,6% случаев), из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот:

    Исключением является аминокислота пролин, если она соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин — единственная из протеиногенным аминокислот, содержит около C α не первоначальная, а вторичную аминогруппу. В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у остальных аминокислот. В пролина, что включенный в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислот. Поэтому разница между транс — и цис -конфигурации очень незначительна и ни одна из них не имеет энергетической преимущества.

    Возможны конформации

    Конформация пептида определяется тремя торсионными углами, отражающие вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: ψ (пси) — вокруг C α1-С, ω (омега) — вокруг С-N, и φ (фи) — вокруг N- С α2.

    Как уже упоминалось вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так ω угол всегда имеет значение ок. 180 ° в транс -конфигурации и 0 ° в значительно более редкой цис -конфигурации.

    Поскольку связи N-С α2 и C α1-С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограничен, в результате чего пептидные цепи могут принимать различные пространственные конформации. Однако возможны не все комбинации торсионных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, называется диаграммой Рамахандрана.

    Белки

    Белки — это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

    Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

    Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

    Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.