Определение и общая формула аминокислот, их классификация

Существует несколько видов специального питания как для любителей, так и для профессиональных спортсменов. Производители разработали широкий ассортимент продукции. Кроме протеинов, также пользуются популярностью и аминокислоты. Выбрать подходящую добавку довольно сложно. Рассмотрим три проверенные категории спортивного питания на основании отзывов реальных потребителей.

Что такое аминокислотный скор

Аминокислотный скор — это показатель полноценности белка, который представляет собой процентное отношение определенной незаменимой аминокислоты в конкретном продукте к схожей аминокислоте в искусственном идеальном белке. В английском языке слово «score» (скор) означает счет. В случае аминокислотного скора — это счет, полученный путем деления количества выбранной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученную цифру затем умножают на 100. Хорошо, если аминокислотный скор любой аминокислоты в конкретном продукте равен или больше 100. В этом случае продукт признается полноценным продуктом в отношении белка и может быть рекомендован к самостоятельному употреблению в пищу. В случае если какая-то из аминокислот в конкретном продукте показывает аминокислотный скор меньше 100, то эта аминокислота признается т.н. лимитирующей.

Аминокислоты в таблетках

Самый распространенный тип спортивного питания. Но с приемом аминокислот в таблетированной форме все сложнее, чем в виде порошка или жидкости. Это связано с длительным усвоением. Запивать препарат можно соком, водой, другим напитком. Только не используйте газировку.

Преимущества

  • Всегда можно найти в ассортименте профильных магазинов.
  • Содержат максимальное количество питательных компонентов.
  • При правильном использовании не вызывают побочной реакции.
  • Не требуют длительного времени для приготовления.
  • Не уступают жидким анаболикам по химическим свойствам.

Недостатки

  • Сложно рассчитать правильную дозировку.
  • Размер таблеток может вызвать дискомфорт при приеме.
  • Вовлекаются в энергообменные процессы в среднем через 25 минут.

Общие структурные свойства аминокислот

При кипячении белков в присутствии сильных кислот и щелочей ковалентные связи между аминокислотами, из которых построены белковые цепи, разрываются. Образующиеся при этом свободные аминокислоты представляют собой сравнительно небольшие молекулы с известной структурой. Первая аминокислота, аспарагин, была открыта в 1806 г. Последним из 20 обнаруженных в белках аминокислот оказался треонин, который удалось идентифицировать лишь в 1938 г. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, происходящее иногда от источника, из которого аминокислота была впервые выделена. Например, аспарагин, как нетрудно догадаться, впервые обнаружили в аспарагусе, а глутаминовую кислоту — в клейковине (по-английски «gluten») пшеницы; глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. -сладкий).

Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, характеризуются общей структурной особенностью-наличием карбоксильной группы и аминогруппы, связанных с одним и тем же атомом углерода (рис. 5-2). Различаются же аминокислоты только боковыми цепями (-группами), которые у разных аминокислот неодинаковы по структуре, электрическому заряду и растворимости в воде.

Рис. 5-2. Общая структурная формула аминокислот (в неионной форме), входящих в состав белков. Часть структуры, показанная черным цветом, одинакова у всех а-аминокислот (кроме пролина). Буквой R, выделенной красным цветом, обозначена боковая цепь (R-rpynna). Каждая аминокислота имеет свою, характерную для нее R-группу. Во всех аминокислотах, за исключением глицина, а-атом углерода связан с четырьмя различными замещающими группами и, следовательно, является асимметрическим, или хиральным, атомом углерода.

Таблица 5.1. Сокращенные обозначения аминокислот

20 аминокислот, входящие в состав белков, часто называют стандартными, основными или нормальными аминокислотами, чтобы отличить их от других аминокислот, присутствующих в живых организмах, но не встречающихся в белках. Стандартные аминокислоты имеют трехбуквенные и однобуквенные условные обозначения (табл. 5-1), которыми пользуются для сокращенной записи аминокислотного состава и последовательностей аминокислот в полипептидных цепях.

Читайте также:  Киноа крупа. Польза и вред, как приготовить, рецепты

Мономеры белков (аминокислоты) и их характеристика

Аминокислоты, входящие в состав природных пептидов, являются альфа-аминокислотами (т.е. аминогруппа присоединена к альфа-атому углерода углеродного скелета молекулы). В структуре их молекул условно выделяют две части: одинаковую у всех аминокислот (альфа-атом углерода с присоединенными к нему карбоксильной и аминогруппами и атомом водорода) и примыкающую к ней другую часть молекулы, которая у разных аминокислот имеет различное строение (аминокислотный радикал) (рис. ).

Примечание. В соответствии с другой нумерацией атомов углерода в молекуле аминокислот альфа-атом обозначается как Су-атом (первый номер присваивается С-атому карбоксильной группы). С этих позиций все аминокислоты объединяются в группу 2-амипокарбоиовых кислот.

Типы аминокислот: моноаминомонокарбоновые, моноаминоди- карбоновые, гидроксиаминокислоты, основные, серосодержащие, ароматические, гетероциклические (рис. ).

Список стандартных аббревиатур аминокислот представлен в табл. 3.3.

Рис. Схема строения молекулы аминокислоты

Рис. Биологически значимые аминокислоты:

а — моноаминомонокарбоновые; б — гидроксиаминокислоты; в — моноаминодикарбоновые; г — основные; д — серосодержащие;

е — ароматические; ж — гетероциклические

Обозначения аминокислот

Аминокислота

Русская аббревиатура

Английская аббревиатура

Глицин

Гли

Gly

Аланин

Ала

Ala

Валин

Вал

Val

Лейцин

Лей

Leu

Изолейцин

Иле

lie

Пролин

Про

Pro

Фенилаланин

Фен

Phe

Тирозин

Тир

Tyr

Триптофан

Трп

Trp

Серии

Сер

Ser

Аспарагиновая кислота

Асп

Asp

Аспарагин

Асн

Asn

Глутаминовая кислота

Глу

Glu

Глутамин

Глн

Gin

Цистеин

Цис

Cys

Метионин

Мет

Met

Гистидин

Гис

His

Лизин

Лиз

Lys

Аргинин

Apr

Arg

Треонин

Тре

Thr

В случае моноаминодикарбоновых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой кислот) в состав белков могут входить их амидные производные — аспарагин и глутамин (рис. ).

Число разновидностей аминокислот, входящих в состав природных белков, — 20, из них 8 — незаменимые (т.е. в клетках чело-

Рис. Моноаминодикарбоновые аминокислоты и их амиды

века не синтезируются). К ним относятся лизин, фенилаланин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, валин, метионин (для детей также гистидин и аргинин). Среди незаменимых аминокислот следует особо выделить фенилаланин, являющийся исходным субстратом для синтеза нейромедиаторных биогенных аминов (адреналина, норадреналина, дофамина) и триптофан — предшественник нейрогормона мелатонина.

Примечание. В действительности число биологически значимых разновидностей аминокислот составляет 22. У бактерий, некоторых растений (лук, чеснок и др.), животных и человека обнаружена аминокислота селе- ноцистеин, у ряда метаногенных архей — пирролизин. Эти модификации аминокислот происходят вследствие так называемого трансляционного перепрограммирования. В результате ряда химических реакций в цистеине атом серы замещается селеном, а лизин приобретает пиррольную группу. Базовое число аминокислот (20) остается неизменным. Модифицированные аминокислоты входят в состав очень небольшой группы белков.

Химические свойства аминокислот: совмещают свойства кислоты и основания (в молекуле аминокислоты имеется как карбоксильная группа, так и аминогруппа), что позволяет им взаимодействовать друг с другом (такие вещества называются амфотерными). Аминокислоты в водных растворах существуют в виде биполярных ионов, образующихся в результате переноса протона от карбоксильной группы к аминогруппе. При этом значение pH, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, обозначается как изоэлектрическая точка аминокислоты.

Классификация

По радикалу

На основе химического строения радикала, R-группы, аминокислоты можно разделить на следующие группы:

  • ароматические: триптофан, тирозин, фенилаланин;
  • алифатические: глицин, аланин, валин, лейцин;
  • серосодержащие: метионин, цистеин;
  • гидроксилсодержащие: L-серин, L-трионин.

По функциональным группам

В этой классификации всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удаленности от карбоксильной группы в структурной формуле. Ближайший к ней атом называют \(\alpha\)-атомом, второй —\( \beta\)-атомом, следующий — \(\gamma\)-атомом и т. д. Атом углерода, который находится ближе всех к карбоксильной группе, \(\alpha\)-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют \(\alpha\)-аминокислотами. В природе встречаются аминокислоты, в которых аминная группа связана с более отдаленными от карбоксильной группы атомами углерода, но в построении белков участвуют именно\( \alpha\)-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только \(\alpha\)-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Читайте также:  Полезные свойства и противопоказания шпината

Также существует классификация по количеству функциональных групп:

  • моноаминомонокарбоновые — одна карбоксильная и одна аминная группа;
  • моноаминодикарбоновые — две карбоксильные и одна аминная группа;
  • диаминомонокарбоновые — одна карбоксильная и две аминные группы.

По классам

Условно основные аминокислоты делят на четыре класса:

  1. С неполярными боковыми цепями: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан, пролин.
  2. Содержащие полярную группу: серин, треонин, тирозин, цистеин, аспарагин, глутамин, глицин.
  3. С боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно при физиологических значениях рН: лизин, аргинин, гистидин.
  4. С боковыми цепями, которые могут заряжаться отрицательно при физиологических значениях рН: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

Примечание

R-группа глицина представляет собой просто атом водорода, и эту аминокислоту трудно отнести к какому-нибудь из четырех классов. Такая боковая группа не может нести ни положительный, ни отрицательный заряд, не способна участвовать во взаимодействиях полярных R-групп или образовании водородных связей. Но у глицина, входящего в состав аминокислотной цепочки, есть две полярные группы — >С=О и >N-H. Поэтому глицин условно можно отнести к полярным аминокислотам.

По путям биосинтеза

Выделяют следующие биосинтетические семейства:

  • аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин;
  • глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин;
  • пирувата: аланин, валин, лейцин;
  • серина: серин, цистеин, глицин;
  • пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

По способности синтезировать из предшественников

Одни аминокислоты синтезируются в клетках самого организма, а другие должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. По биологической классификации аминокислоты делятся на три группы:

  • заменимые, синтезирующиеся в организме человека: глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин;
  • незаменимые: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан;
  • условно незаменимые, синтезирующиеся в организме человека в недостаточном количестве: гистидин, аргинин.

По характеру катаболизма

По типу биодеградации аминокислоты делят на три группы:

  • глюкогенные, метаболиты которых не повышают уровень кетоновых тел: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин;
  • кетогенные, метаболиты которых повышают уровень кетоновых тел: лизин, лейцин;
  • смешанные, образующие при распаде метаболиты обоих типов: триптофан, фенилаланин, изолейцин, тирозин.

Реакции превращения аминокислот

Реакции превращения аминокислот могут быть связаны как с изменением качественного состава, путем присоединения или отщепления определенных атомов, так и с изменением пространственной структуры, что приводит к изменению качеств полученного вещества. Этот процесс называют рацемизацией, что позволяет получить из L-аминокислот D — аминокислоты, которые представлены пространственно-зеркальными молекулами. Примером изменения свойств полученных элементов может служить аминокислота аланин, L-форма которой имеет горький вкус, в то время как D-аланин имеет сладкий.

Реакции и свойства аминокислот зависят от формулы молекул и определяются:

  • аминогруппой (-NH2);
  • карбоксигруппой (-COOH);
  • радикалом (R).

Однако, самым главным биологическим свойством аминокислот является участие в образовании пептидной связи при образовании белковых молекул.

Жизнедеятельность человека тесно сопряжена с процессами анаболизма и катаболизма.

При анаболизме

Анаболизмом называют совокупность биохимических процессов, во время которых происходит формирование и обновление тканей, клеток и различных соединений. Примером реакций анаболизма также может образование новых белков, гормонов, жира и гликогена.

Наиболее важная роль анаболизма в обмене аминокислот – формирование молекул белка. Процессы анаболизма преобладают у детей и молодых людей, что связано с интенсивным развитием организма. Внешне это проявляется увеличением мышечной массы, роста, силы.

Читайте также:  Аспирин и алкоголь через сколько можно пить

При катаболизме

Катаболизмом называют совокупность процессов, в основе которых лежит разрушение соединений. Примером катаболизма может служить процесс окисления, сопровождающийся выбросом энергии, а также множество реакций, в результате которых из одного сложного вещества получается несколько простых.

На катаболизм белкового обмена оказывают влияние глюкокортикоиды (гормоны надпочечников), под влиянием которых происходит распад белков на аминокислоты, в то время как в углеводном обмене преобладают процессы анаболизма, что приводит к образованию гликогена и жиров.

Также, в условиях недостатка энергии, получаемой при распаде жиров или углеводов , белки могут быть затрачены на синтез АТФ. Аминокислоты при распаде выделяют соединения азота, которые в форме аммиака могут оказывать токсической эффект на нервную систему.

В зависимости от продуктов разложения аминокислот, выделяют:

  • глюкогенные (глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин);
  • кетогенные (лейцин, лизин);
  • глюко-кетогенные (изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан).

Глюкогенные

При деградации глюкогенных аминокислот не наблюдается повышения уровня кетоновых тел, в то время как полученные метаболиты (пируват, а-кетоглутарат, сукцинил – КоА, фумарат, оксалоацетат) принимают активное участие в глюконеогенезе.

Кетогенные

Продуктами деградации кетогенных аминокислот являются ацетил-КоА и ацетоацетил-КоА, при которых отмечается повышение уровня кетоновы тел. В дальнейшем происходит их превращение в жировые соединения.

Глюко-кетогенные

При распаде глюко-кетогенных соединений происходит образование в равной степени соединений обоих видов.

Белки

ОПРЕДЕЛЕНИЕ Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа- аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки

Белки — это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемо­глобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.